EN ESTE TRABAJO SE HA PROCEDIDO A IDENTIFICAR YCARACTERIZAR AL GEN ESTRUCTURAL DE LA AMINOPEPTIDASAYSCI, CON EL FIN DE ESTUDIAR LOS MECANISMOS DE REGULACIONA QUE ESTA SUJETA SU EXPRESION Y PODER ESTABLECER JUNTOCON LOS DATOS DESCRITOS ACERCA DEL RESTO DE LAS PROTEASASVACUOLARES, SI RESPONDE A UN PATRON GENERAL DE REGULACIONO BIEN PRESENTA CARACTERISTICAS DIFERENCIALES. ELAISLAMIENTO DEL GEN SE LLEVO A CABO POR COMPLEMENTACIONDE UNA CEPA MUTANTE AL TRANSFORMARLA CON UNA GENOTECA DES. CEREVISIAE, IDENTIFICANDO LOS CLONES POSITIVOSMEDIANTE UN ENSAYO DE ACTIVIDAD EN PLACA QUE USA COMOSUSTRATO AL DIPEPTIDO BLOQUEADO LEU-GLY-NH2.TRAS EL ANALISIS DE LOS PLASMIDOS RECOMBINANTES SEIDENTIFICO UN FRAGMENTO BGIII-SPHI DE 3.5 KB QUE CONTENIAAL GEN APE1, CUYA INTEGRACION PERMITIO COMPROBAR QUEAPARECIA EN UNA SOLA COPIA EN EL GENOMA DE LA LEVADURA.SU SECUENCIACION MOSTRO QUE SU REGION CODIFICADORACORRESPONDE A 1542 NUCLEOTIDOS LO QUE SUPONE UNPOLIPEPTIDO DE 514 AMINOACIDOS Y 57003 DA. ESTOS DATOSINDICAN QUE ESTE ENZIMA SE SINTETIZA EN FORMA ZIMOGENICAQUE HA DE SER PROCESADA POST-TRADUCCIONALMENTE.A DIFERENCIA DEL RESTO DE LAS PROTEASAS VACUOLARES,CARECE DEL PEPTIDO SEÑAL HIDROFOBICO NECESARIO PARAINTERNALIZARSE EN EL RETICULO ENDOPLASMICO E INICIAR SURUTA DE TRANSPORTE HACIA LA VACUOLA. POR OTRA PARTE, SUEXTREMO AMINOTERMINAL PARECE ADOPTAR UNA ESTRUCTURA ENHELICE ALFA PROPIA DE PROTEINAS MITOCONDRIALES QUE SESINTETIZAN EN RIBOSOMAS LIBRES.EL ARN MENSAJERO POSEE UN TAMAÑO DE 1.75 KB. LAEXPRESION DEL GEN APE1 ESTA SOMETIDA A CONTROLTRANSCRIPCIONAL EJERCIDO POR LA CONCENTRACION DE GLUCOSAEXISTENTE EN EL MEDIO DE CULTIVO. Y DEL MISMO MODO,EXISTE UN SEGUNDO PUNTO DE REGULACION A NIVELPOST-TRANSCRIPCIONAL, PROBABLEMENTE REALIZADO POR LAPROTEINASA YSCA ENCARGADA DE LA MADURACION DE LA FORMAZIMOGENICA DE LA AMINOPEPTIDASA YSCI.