Este trabajo estudia la conformación de amidas sencillas teórica y experimentalmente, proponiendo modelos de comportamiento útiles en el análisis estructural de grandes moléculas como las proteínas. Los cálculos DFT B3LYP/6-31G* predicen paralos isómeros Z/E de amidas secundarias conformaciones anti entre los protones sobre el nitrógeno y sobre el carbono alfa al mismo (ángulo diedro H-N-C alfa-H cercano a 180º).También predicen una conformación en el resto acílico que en los isómeros Z sitúa siempre un protón en anti al oxígeno carbonílico (ángulo diedro O-C-C alfa-H cercano a 180º). La interpretación de los datos de resonancia magnética nuclear de acetamidas y formamidas secundarias en relación con estas preferencias conformacionales ha permitido elaborar una ecuación, que describe el desapantallamiento provocado por esta función en relación con los datos geométricos, en los protones CON-CH alfa. Un estudio similar del resto acílico realizado a partir de carboxamidas ha permitido proponer otra ecuación, que describe el desapantallamiento originado en los protones NCO-CH alfa. Estas ecuaciones se han utilizado en el desarrollo de otra expresión, que permite el cálculo del desplazamiento químico de los protones situados en proteínas entre dos restos peptídicos (-NH-CO-CHR-NH-CO-). En su aplicación al cálculo del desplazamiento químico en D2O de los citados protones en 2153 aminoácidos de 13 proteínas, cuyos datos están recogidos en bancos de estructuras, se ha encontrado un error promedio, o diferencia en valor absoluto entre los desplazamientos calculados y encontrados, de 0,44 ppm, y una desviación estándar sobre el error promedio de 0,35 ppm; datos estadísticos que son indicativos de la adecuación de la metodología descrita.